Video: Кайсы аминокислота белоктун үчүнчү структурасын турукташтырат?
2024 Автор: Miles Stephen | [email protected]. Акыркы өзгөртүү: 2023-12-15 23:38
Бул карым-катнаштар алыскы аминокислоталарды жакындатуу үчүн белок чынжырына бүктөлүү аркылуу мүмкүн болот. 2. Үчүнчү түзүлүш дисульфиддик байланыштар, иондук өз ара аракеттенүү, суутек байланыштары , металлдык байланыштар жана гидрофобдук өз ара аракеттешүүлөр.
Демек, бир белоктун үчүнчү даражадагы түзүлүшүн стабилдештирген кандай өз ара аракеттенүүлөр?
Үчүнчү структураны турукташтыруучу негизги күч протеиндин өзөгүндөгү полярдуу эмес каптал чынжырлар арасындагы гидрофобдук өз ара аракеттенүү болуп саналат. Кошумча турукташтыруучу күчтөр карама-каршы заряддагы иондук топтордун ортосундагы электростатикалык өз ара аракетти, полярдык топтордун ортосундагы суутек байланыштарын жана дисульфид облигациялар.
Бул аминокислоталардын кайсынысы көптөгөн протеиндердин үчүнчү структурасын турукташтыруучу коваленттик байланышка катышат деген суроо да болушу мүмкүн? Дисульфиддик көпүрөлөрдөгүдөй эле, булар суутек байланыштары ырааттуулугу боюнча бир канча аралыкта турган чынжырдын эки бөлүгүн бириктире алат. Туз көпүрөлөрү, аминокислота каптал чынжырларындагы оң жана терс заряддуу участоктордун ортосундагы иондук өз ара аракеттенүү да белоктун үчүнчү даражалуу түзүлүшүн турукташтырууга жардам берет.
Муну эске алганда, аминокислоталар белоктун үчүнчү даражадагы түзүлүшүнө кандай таасир этет?
Бир жолу полярдуу эмес аминокислоталар полярдык эмес өзөгүн түзүшкөн белок , алсыз Ван дер Ваальс күчтөрү стабилдештирет белок . Мындан тышкары, суутек байланыштары жана полярдык иондук өз ара аракеттенүү, заряддуу аминокислоталар салым кошуу үчүнчү структура.
Белоктун үчүнчү структурасы кантип сакталат?
Түшүндүрмө: Үчүнчү структурасы бир нече өз ара аракеттешүү менен турукташтырылган, атап айтканда каптал чынжырын камтыган функциялык топтор суутек байланыштары , туздуу көпүрөлөр, коваленттүү дисульфиддик байланыштар , жана гидрофобдук өз ара аракеттенүү.
Сунушталууда:
Үчүнчү даражадагы белоктун түзүлүшүн стабилдештирүүчү кандай байланыш түрү?
Белоктун үчүнчү структурасы анын полипептиддик чынжырынын мейкиндиктеги жалпы үч өлчөмдүү жайгашуусун билдирет. Ал жалпысынан сырттагы полярдуу гидрофилдик суутек менен иондук байланыштын өз ара аракеттешүүсү жана полярдуу эмес аминокислота каптал чынжырларынын ортосундагы ички гидрофобдук өз ара аракеттенүүсү менен турукташтырылган (4-7-сүрөт)
Кайсы антибиотиктер бактериялык белоктун өндүрүшүн бөгөттөйт?
Тетрациклиндер – антибиотиктердин бир түрү, анын курамына баштапкы тетрациклин, ошондой эле доксициклин жана миноциклин кирет. Бул антибиотиктер 30-жылдардагы рибосоманын А жерине байланышып, тРНКга жаңы аминокислоталарды алып келүүгө жол бербейт. Эгерде тРНК рибосомага кошула албаса, анда жаңы протеиндердин пайда болушу мүмкүн эмес
Коваленттик кошулмалардын Льюис структурасын кантип тартасыз?
Молекуладагы жеке атомдордун Льюис символдорун тарткыла. Атомдорду мүмкүн болушунча ар бир атомдун айланасына сегиз электрон (же Н, суутек үчүн эки электрон) жайгаштыргандай кылып бириктириңиз. Бөлүштүрүлгөн электрондордун ар бир жубу сызыкча менен көрсөтүлө турган коваленттик байланыш болуп саналат
Белоктун үчүнчү даражалуу түзүлүшүн аныктоодо кайсы күч эң таасирдүү?
Протеиндин үчүнчү даражалуу түзүлүшү протеиндин үч өлчөмдүү формасы. Дисульфиддик байланыштар, суутек байланыштары, иондук байланыштар жана гидрофобдук өз ара аракеттенүүлөр протеиндин формасына таасир этет
Белоктун структурасынын кайсы деңгээли альфа спиралдарын жана бета бүкүрлүү барактарды камтыйт?
Негизги протеиндердин түзүлүшү - бул жөн гана полипептиддик чынжырды түзүү үчүн пептиддик байланыштар менен байланышкан аминокислоталардын тартиби. Экинчилик структура полипептиддердин бөлүктөрүндө суутек байланышы аркылуу түзүлгөн альфа спиралдарына жана бета бүктөлгөн барактарына тиешелүү