Video: Реверсивдүү ферменттин ингибициясы деген эмне?
2024 Автор: Miles Stephen | [email protected]. Акыркы өзгөртүү: 2023-12-15 23:38
А кайтуучу ингибитор бир жолу алынып салынгандан кийин, уруксат берет фермент кайра иштей баштоого тоскоол болду. Ал эч кандай туруктуу таасири жок фермент - мисалы, активдүү сайттын формасын өзгөртпөйт. Reversible Inhibition атаандаштыкка жөндөмдүү, атаандаштыкка жараксыз же атаандаштыкка жараксыз болушу мүмкүн.
Адамдар дагы сурашат, эмне үчүн ферменттин ингибициясы кайра кайтарылат?
байлоо бир ингибитор субстраттын киришин токтото алат ферменттердин активдүү сайт жана/же тоскоол болот фермент анын реакциясын катализациялоодон. Ингибитор байлоо же кайтуу же кайтарылгыс. Булар ингибиторлор үчүн зарыл болгон негизги аминокислота калдыктарын өзгөртүү ферменттик активдүүлүк.
Экинчиден, кайсы ферменттерди ингибициялоону жокко чыгарууга болот? инактивациялайт а фермент коваленттүү эмес аркылуу, жеңилирээк тескери , өз ара аракеттенүү. Кайтарылгыс нерседен айырмаланып ингибитор , кайра кайтарылуучу ингибитор болот -дан ажыратуу фермент . Reversible ингибиторлор атаандаштык кирет ингибиторлор жана атаандаштыкка жараксыз ингибиторлор.
Экинчиден, кайтарымсыз жана кайтарылгыс бөгөт коюунун ортосунда кандай айырма бар?
Фермент бөгөт коюу болушу мүмкүн кайтуу же кайтарылгыс . Жыйынтыктап айтканда кайтарымсыз жана кайтарылгыс бөгөт коюу ортосундагы айырма ; ичинде кайтарымсыз бөгөт коюу , the ингибитор фермент менен коваленттүү эмес байланышта. Башка жагынан алганда, в кайтарылгыс бөгөт коюу , the ингибитор фермент менен коваленттүү байланышта.
Фермент ингибиторлорунун 3 түрү кандай?
Ал жерде үч түрү кайра кайтарылуучу ингибиторлор : атаандаштыкка жөндөмдүү, атаандаштыкка жараксыз/аралаш жана атаандаштыкка жараксыз ингибиторлор . Атаандаштык ингибиторлор , аты айтып тургандай, субстраттарга байлоо үчүн атаандашат фермент Ошол эле учурда. The ингибитор активдүү сайтына жакындыгы бар фермент субстрат да байланган жерге.
Сунушталууда:
Ферменттин каныккан кинетикасы деген эмне?
Бирок катализдебеген химиялык реакциялардан айырмаланып, фермент-катализделген реакциялар каныккандык кинетикасын көрсөтөт. Ферменттин эң маанилүү эки кинетикалык касиети – бул ферменттин белгилүү бир субстрат менен канчалык оңой каныккандыгы жана эң жогорку ылдамдыгы
Эмне үчүн ферменттин активдүүлүгү жогорку температурада жогорулайт?
Ферменттик реактивдүүлүк. Бардык молекулалардын ортосундагы кагылышуулар температура жогорулаган сайын көбөйөт. Бул реакциялардын ылдамдыгын жогорулаткан активдештирүү энергиясына көбүрөөк молекулалардын жетишине алып келет. Молекулалар да ылдамыраак кыймылдагандыктан, ферменттер менен субстраттардын ортосундагы кагылышуулар да көбөйөт
Ферменттин синоним деген эмне?
Фермент импульс сөзүнүн синонимдери. стимул. мотивация. стимулдаштыруучу. адъювант. агитатор. куу. импульс
Эмне үчүн ферменттин түзүлүшү анын жандыктардагы функциясы үчүн мынчалык маанилүү?
Ферменттер клеткаларда болгон химиялык реакцияларды ылдамдатат. Бул функция алардын түзүлүшү менен түздөн-түз байланыштуу, ар бир фермент бир реакцияны катализдөө үчүн атайын формада болот. Структуранын жоголушу функциянын жоголушуна алып келет. - Температура, рН жана жөнгө салуучу молекулалар ферменттердин активдүүлүгүнө таасир этиши мүмкүн
Лизоцимдик ферменттин активдүүлүгүн анализдөө деген эмне?
Лизоцимдин ферментативдик активдүүлүгүн текшерүү үчүн стандарттуу анализ булбулдуулукту азайтуу анализи болуп саналат. Бул жерде Micrococcus lysodeikticus эритмесинин OD азаюусу 450 нм убакыттын өтүшү менен өлчөнөт. Бирок адабиятта окшош ферменттердин ферменттик активдүүлүгү көбүнчө 600 нмде өлчөнөт